IgG glycosylation in autoimmune diseases
Journal Title: Advances in Hygiene and Experimental Medicine - Year 2018, Vol 72, Issue
Abstract
Immunoglobulin G (IgG) is the most abundant glycoprotein in human serum. All IgG subclasses have a single-conserved N-linked glycosylation site at Asn297 of the heavy chain and 10–30% of IgGs are N-glycosylated also in a Fab region. N-glycans of Fc are sialylated and fucosylated biantennary complex-type structures. Glycosylation plays a key role in antibody function, and IgG N-glycans are essential for the proper activity of the immune system. Fc glycans are important for IgG effector functions, whereas Fab oligosaccharides modulate antigen binding. Glycosylation changes of IgG are associated with the development of various human diseases, including autoimmune states. The modification of one sugar moiety in N-glycan structure may result in the stimulation or suppression of immune response. The lack of core fucose leads to the enhancement of pro-inflammatory activity, whereas an increase of sialylation determines immunosuppressive properties of IgG. The contribution of IgG Fc glycosylation changes has been demonstrated in the pathogenesis of rheumatoid arthritis, lupus erythematosus and Crohn’s disease. A decrease in IgG galactosylation and sialylation, found in these diseases, activates effector cells and triggers inflammatory reactions. A detailed analysis of changes in IgG glycosylation and their effects on the development of autoimmune diseases is important in the treatment of these diseases. IgGs with modified α2,6-sialylation are used as therapeutic antibodies with anti-inflammatory properties. Numerous studies on IgG glycosylation have provided evidence of the role of this post-translational modification in the proper functioning of antibodies and the importance of changes in the structure of IgG glycans, mainly incomplete galactosylation and desialylation, in the pathogenesis of many diseases. The continuation of these studies may contribute to explaining the mechanisms of autoimmunity that is still poorly understood.<br/><br/>
Authors and Affiliations
Kamila Kozłowska, Magdalena Rydlewska, Marta Ząbczyńska, Ewa Pocheć
Keywords
Related Articles
- EP ID EP408903
- DOI 10.5604/01.3001.0012.7351
- Views 173
- Downloads 0
[u][/u] Oksydacyjnie modyfikowane i deaminowane zasady DNA jako czynnik epigenetyczny
Omawiane w pracy wyniki badań wskazują, że 5-metylocytozyna (5mC) może ulegać hydroksylacji do 5-hydroksymetylocytozyny (5hmC), a jej zawartość w genomie ssaków ocenia się na około 0,02–0,7% całkowitej zawartości cytozy...
Mechanisms of angiogenesis in neoplasia
Mechanism of forming new capillary from basal vessels, named angiogenesis, exist under both physiological and pathological conditions. Initiation of this process requires imbalance between proangiogenic and antiangiogeni...
Nowe cytochromy P450 jako biomarkery i potencjalne cele oddziaływania w chemioprewencji i terapii nowotworów
Cytochromy P450 (P450) stanowią wielogenową rodzinę enzymów katalizujących metabolizm tlenowy wielu ksenobiotyków, w tym leków przeciwnowotworowych oraz związków endogennych. Poszczególne izoformy cytochromu P450 występu...
Terapeutyczny potencjał metabolitów wtórnych produkowanych w kulturach korzeni włośnikowatych
Rośliny zawsze stanowiły dla człowieka źródło wielu cennych substancji. Coraz większe zaawansowanie metod współczesnej biotechnologii w powiązaniu z technikami inżynierii genetycznej sprawiają, że systematycznie poszerza...
Statyny i astma
Statyny należą do leków powszechnie stosowanych w leczeniu hiperlipidemii oraz chorób układu sercowo-naczyniowego. Hamując aktywność reduktazy 3-hydroksy-metyloglutarylo-koenzymu A (HMG-CoA) zmniejszają syntezę cholest...