Plejotropowe działanie proinsulinowego peptydu C
Journal Title: Advances in Hygiene and Experimental Medicine - Year 2012, Vol 66, Issue 0
Abstract
Proinsulinowy peptyd C, wydzielany w równomolowych ilościach z insuliną przez komórki β trzustki, od chwili odkrycia w 1967 r. był uważany za cząsteczkę pozbawioną funkcji biologicznych z wyjątkiem umożliwienia tworzenia wiązań disiarczkowych pomiędzy łańcuchami A i B w procesie syntezy aktywnej cząsteczki insuliny. Jednak badania ostatnich dwóch dekad wykazały istotną rolę peptydu C w regulacji wielu procesów w różnych typach komórek i organów. Jak dotąd nie wiadomo, czy peptyd C działa za pośrednictwem receptora sprzężonego z białkiem G, czy bezpośrednio – po wniknięciu do komórek. Dotychczas nie udało się zidentyfikować receptora wiążącego ten peptyd. Peptyd C zmniejsza zmiany patologiczne wywołane przez cukrzycę typu 1, takie jak hiperfiltracja kłębuszkowa, stan zapalny śródbłonka naczyń czy demielinizacja neuronów. U chorych na cukrzycę oraz modelowych zwierząt cukrzycowych, podawanie peptydu C w fizjologicznych stężeniach wpływa na poprawę funkcjonalnych i strukturalnych właściwości nerwów obwodowych, a także ochrania przed indukowaną przez hiperglikemię apoptozą i stymuluje proliferację komórek nerwowych. Ponadto peptyd C wpływa na syntezę glikogenu w mięśniach, a w doświadczeniach in vitro powoduje dezagregację oligomerów insuliny, zwiększając w ten sposób potencjalnie jej biodostępność w organizmie i potęgując efekty działania insuliny na metabolizm. W ostatnich latach pojawiło się wiele kontrowersyjnych doniesień dotyczących biologicznej roli peptydu C, a zwłaszcza jego działania na aktywność ATP-azy zależnej od jonów sodu i potasu. Podwyższone stężenie peptydu C u pacjentów z cukrzycą typu 2 przyczynia się jednak do rozwoju miażdżycy naczyń krwionośnych. Dlatego potrzebne są długotrwałe badania kliniczne dotyczące działania peptydu C w dawkach fizjologicznych, by jego stosowanie w terapii było bezpieczne.
Authors and Affiliations
Michał Usarek, Jadwiga Bryła
Keywords
Related Articles
- EP ID EP66656
- DOI -
- Views 150
- Downloads 0
Cooperation between heat shock proteins in organizing of proteins spatial structure
Heat shock proteins (Hsps) are a class of proteins with highly conserved amino acid sequences. They are widespread in nature; they are found in archeons, true bacteria and eukaryotic organisms. Hsps from various families...
Drożdże jako model w badaniach chorób neurodegeneracyjnych
Drożdże piekarnicze Saccharomyces cerevisiae są najlepiej poznanymi na poziomie genetyki i fizjologii komórki organizmami eukariotycznymi. Konserwatyzm molekularnych mechanizmów komórkowych między drożdżami a człowieki...
Trace elements as an activator of antioxidant enzymes
Oxidative stress is a state of impaired balance between the formation of free radicals and antioxidant capacity of the body. It causes many defects of the body, e.g. lipid peroxidation, DNA and protein damage. In order t...
Surface proteins of bacteria of the genus Bifidobacterium
Beneficial effects due to the presence of probiotic bacteria of the genus Bifidobacterium in the human intestinal tract are still an interesting object of study. So far activities have been confirmed of bifidobacteria in...
Activity of urine arylsulfatase A in brain‑dead graft donors is a predictor of early and late graft function
Objective: Human lysosomal arylsulfatase A (ASA) is a member of the sulfatase family. Arylsulfatase A is required to degrade sulfatides. Sulfatides occur in the myelin sheets of the central and peripheral nervous system....